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CPHI制藥在線(xiàn) 資訊 β-淀粉樣蛋白沉積機理揭開(kāi)

β-淀粉樣蛋白沉積機理揭開(kāi)

來(lái)源:科技日報
  2019-08-30
阿爾茨海默氏癥是一種發(fā)病進(jìn)程緩慢并隨著(zhù)時(shí)間不斷惡化的神經(jīng)退行性疾病,發(fā)病原因至今未有定論。其主要推測病因是β-淀粉樣蛋白假說(shuō)。東京大學(xué)的一個(gè)研究小組,對β-淀粉樣蛋白的聚集結構進(jìn)行了拓撲分析,在其疏水核區域首次發(fā)現此前從未被科學(xué)界關(guān)注到的弱電子相互作用,從而揭示了β-淀粉樣蛋白沉積機理。

       阿爾茨海默氏癥是一種發(fā)病進(jìn)程緩慢并隨著(zhù)時(shí)間不斷惡化的神經(jīng)退行性疾病,發(fā)病原因至今未有定論。其主要推測病因是β-淀粉樣蛋白假說(shuō)。東京大學(xué)的一個(gè)研究小組,對β-淀粉樣蛋白的聚集結構進(jìn)行了拓撲分析,在其疏水核區域首次發(fā)現此前從未被科學(xué)界關(guān)注到的弱電子相互作用,從而揭示了β-淀粉樣蛋白沉積機理。

       研究小組通過(guò)計算分析發(fā)現,β-淀粉樣蛋白的β-股內空間接近的特定疏水性氨基酸原子間原本微不足道的電子會(huì )發(fā)生積聚,最終形成弱電子相互作用;此外,β-股間除了常規的氫鍵維系外,也由于這些弱電子相互作用的存在而形成更為牢固的網(wǎng)狀結構,最終促成β-片層的穩定存在。

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